저분자 피시 콜라겐 펩타이드의 피부 개선 효과

최근 TV홈쇼핑과 건강 쇼 프로그램에서 저분자 피시 콜라겐 펩타이드를 주름개선에 꽤 효과 있는 건강기능식품이라며 광고하는 것을 본 적이 있습니다. 그 내용을 들어보면 꽤 그럴듯하게 들리더군요. 그런데 내용 중에 몇 가지 의문점이 생겨서 제 나름대로 저분자 피시 콜라겐 펩타이드에 대해 이야기하고 그 생각을 공유하기 위해 글을 작성하였습니다. 다른 생각을 가지고 계시다면 댓글에 남겨주세요.

콜라겐 (Colleagen)

콜라겐은 우리 몸을 구성하는 세포가 서로 떨어지지 않도록 끈끈하게 붙여주는 접착제 역할을 하는 단백질입니다. 끈끈함의 근원이라는 의미로 교원질이라고도 합니다. 콜라겐은 우리 몸을 구성하는 단백질의 1/3을 차지하며 뼈와 뼈 사이에서 쿠션 역할을 하는 연골, 근육과 힘줄, 피부, 혈관이나 내장 기관 등에 분포합니다. 조직을 지탱하고 세포나 조직에 결합하여 외부와 경계를 이루는 기능을 하고, 견고한 콜라겐 섬유를 형성하여 피부나 힘줄에 탄력을 줍니다. 그래서 콜라겐은 신체 노화를 억제하고 내부 장기의 기능을 강화하는 역할을 합니다. 특히 우리 몸에서 콜라겐의 약 40%가 피부에 존재하는데, 진피(dermis)의 75%를 차지하고 망상구조를 이루며 피부에 장력(탄력)을 갖게 합니다.

그림 1. 콜라겐은 1,000개 정도의 아미노산이 사슬모양으로 펩타이드 결합하여 긴 실 형태입니다 (Amino acid sequences). 이 섬유 세가닥이 꼬여서 (Triple helix) 콜라겐 한분자 (Molecule)를 이루게 됩니다. 분자가 켜켜히 연결되고 쌓여 진피에서 망상구조를 이룹니다. (위에서부터 콜라겐 섬유, 분자, 삼중나선, 알파 체인, 펩타이드) (그림 출처 최낙언의 자료보관소)

 

그림 2. 콜라겐 구성 단위. (그림 출처 W. H. Nijhuis (Journal of Children's Orthopaedics, 2019))

콜라겐은 구조적으로 단백질 구성 최소 단위인 아미노산 1,000개가 사슬 모양으로 펩타이드 결합하고 있고, 긴 실 형태의 섬유상 구조로 되어있습니다 (그림 1, 2). 일반적으로 단백질은 20 종류의 아미노산이 다양하게 포함되어 있는 반면에 콜라겐은 주로 Gly-X-Y 트리펩타이드 배열을 반복하고 있습니다. 특이한 것은 콜라겐의 트리펩타이드를 구성하는 아미노산은 주로 X가 Proline (Pro), Y가 Hydroxyproline (Hyp)인데, 이는 Gly-Pro-Hyp 트리펩타이드 일 때 열 안정성이 높기 때문입니다. 또한, X, Y는 필수 아미노산을 포함하고 있지 않은 것도 특징입니다.

콜라겐은 연골세포와 근섬유세포, 골세포, 피부섬유아세포에서 끊임없이 생성(합성)되고 파괴(분해) 되면서 항상성을 유지합니다. 그러다가 20세부터 콜라겐의 생성이 감소하는 반면에 파괴되는 콜라겐이 많아지는 콜라겐 항상성 불균형이 발생하며 피부 두께가 점점 얇아집니다. 개인마다 차이는 있지만 매년 약 1%씩 콜라겐이 감소하면서 주름이 생기고 피부에 탄력을 잃게 됩니다. 이러한 변화를 가속화하는 것은 자외선, 활성산소, 그 밖에 오염인자에 의한 것입니다. 특히 자외선은 콜라겐을 분해하여 피부 노화를 급격하게 진행하도록 합니다. 콜라겐이 감소했을 때 피부 노화가 시각적으로 가장 두드러지기 때문에 피부 노화 개선을 위한 콜라겐 관련 건강기능식품과 화장품이 시중에 판매되고 있고, 많은 사람이 관심을 가지고 있습니다.

콜라겐을 먹으면 피부에 콜라겐이 보충된다?

불과 10여 년 전만 해도 피부 노화를 개선하려면 콜라겐 성분이 많이 함유되어있는 식품을 섭취해야 한다는 내용의 방송이 많았습니다. 특히 저렴하면서 콜라겐이 다량 함유되어있다고 TV 방송을 타게된 돼지껍질은 콜라겐 섭취를 위한 대표 식품으로 많은 사람들에게 각인되었습니다. 하지만, 돼지껍질을 섭취해서 피부에 콜라겐을 보충하겠다는 것은 생화학 관점에서 보면 다소 터무니없는 발상입니다.

일반적으로 단백질이 함유된 음식을 섭취하면 소화기관(위, 췌장, 소장)에서 분비되는 소화효소에 의해 소화 과정을 거치게 됩니다. 단백질이 효소에 의해 분해되면 폴리펩타이드로 그리고 그보다 작은 단위의 트리펩타이드, 디펩타이드, 마지막으로 단백질의 가장 작은 구성단위인 아미노산으로 쪼개집니다. 소화 과정을 모두 거치면 보통은 아미노산이 소장에서 흡수되고, 때로는 디펩타이드, 트리펩타이드 형태로 흡수됩니다 (그림 3). 흡수된 아미노산은 혈액을 통해 신체 여러 부분으로 옮겨지며 에너지원으로 사용되거나 다양한 종류의 단백질을 합성하는데 이용됩니다. 다시 말해 콜라겐이 많이 함유된 식품을 섭취한다고 해서 피부, 근육, 연골 등의 콜라겐이 분포되어있는 곳으로 바로 보충되지 않습니다.

 

그림 3. 단백질의 소화과정. 위, 샘창자(췌장), 작은창자(소장)와 같은 소화 기관에서 소화 효소가 분비되고, 단백질에서 폴리펩타이드, 트리펩타이드, 디펩타이드, 최종적으로 아미노산으로 분해됩니다. (그림 출처 2014 대한췌담도학회지 소화와 췌장)

그런데 음식에 함유된 콜라겐은 고분자 화합물로 분자량이 매우 크기 때문에 소화기관에서 충분히 분해되지 못해 체내에 흡수되지 않고 90% 이상이 그대로 몸 밖으로 배출됩니다. 이러한 이유로 저분자 형태의 콜라겐이 등장하기 시작했습니다. 소화와 흡수가 용이하도록 콜라겐을 저분자로 만든 건강보조제들이 그것입니다. 그중에서 특히 피시 콜라겐은 소나 돼지 등의 동물성 콜라겐과는 다르게 지방 같은 불순물이 적고 알레르기 반응도 거의 없기 때문에 안전하고, 분자량도 작아 체내 흡수율도 84%로 동물성 콜라겐보다 7배 뛰어나다는 연구가 있습니다. 그래서 최근에는 많은 홈쇼핑과 건강정보 프로그램에 저분자 피시 콜라겐 펩타이드가 건강기능식품으로 등장했고, 위의 장점들을 내세우며 피부 주름과 탄력 개선에 탁월한 효과가 있다고 이야기합니다.

하지만 저분자 콜라겐 펩타이드는 인위적으로 고분자 화합물인 콜라겐을 쪼게 놓은 것일 뿐 체내에 들어가면 결국 소화 과정을 거쳐 아미노산으로 분해됩니다. 고분자 화합물인 콜라겐보다는 소화 과정이 더 잘 일어나 아미노산의 흡수율을 높일 수는 있겠지만, 분해된 아미노산은 더 이상 콜라겐이 아니라는 것을 생각해야 합니다. 단백질을 포함한 3대 영양소 탄수화물, 지방, 단백질은 소화기관에서 효소에 의해 기본 구성단위로 쪼개지고 혈관을 돌아다니며 에너지를 공급하거나 필요에 의해 다시 합성됩니다. 즉, 우리가 음식이나 건강 보조재로 콜라겐을 섭취하면 콜라겐을 만들 수 있는 기본 재료를 얻을 수는 있지만, 콜라겐을 합성하는 것과는 별개라는 것입니다. 중요한 것은 콜라겐 합성에 필요한 기본 재료인 아미노산으로 우리 몸이 어떻게 콜라겐을 합성하고 생성하는가입니다.

 

 

콜라겐 생성에 필수인 비타민C

생화학적으로 콜라겐이 어떻게 합성되는지 이야기 하고자 합니다. 다소 어렵게 느껴질 수 있지만, 이 부분을 이해하게 된다면 홈쇼핑 광고에 혹해서 저분자 피시 콜라겐 펩타이드를 구매하는 일은 없을 겁니다. 앞서 콜라겐 합성이라는 단어로 설명을 드렸지만 사실은 콜라겐 전구체 (procollagen) 합성이 맞습니다. 정확히 말하자면 콜라겐은 콜라겐 전구체 합성이 된 후에 만들어집니다. 콜라겐 전구체는 앞서 말씀드린 것처럼 연골세포와 근섬유세포, 골세포, 피부섬유아세포에서 합성됩니다. 합성된 콜라겐 전구체는 N말단에 세포 외부로 나가라는 신호 서열을 가지고 있는데 이것은 신호 서열을 인식하는 SRP (Signal-Recongnition Particle, 신호인식입자)와 결합합니다. SRP는 다시 RER (Rough Endoplasmic Reticulum, 조면소포체) 표면에 있는 SRP receptor에 결합합니다. 그래서 번역 중인 리보솜이 RER에 결합하는 상태가 되며, 신호 서열은 잘리고 나머지가 pro-a-chain을 이루게 됩니다 (그림 4-6)

그림 4. Signal peptide에 signal recongnition particel을 인식합니다. Rough Endoplasmic reticulum 표면에 SRP-receptor가 SRP-bound to signal peptide와 결합하고 ribosome에서 polypeptide chain이 생성되고 protein channel을 통해서 translocation 됩니다. 

 

그림 5. Collagen-a-chains 생성부터 collagen fbrilll strucure를 갖기까지 과정 (그림 출처 Junqueira's Basic Hitology: Text and Atlas, 12th Edition)

 

그림 6. 생성된 pro-a peptide chains이 비타민과 산소에 의해 서로 꼬이게 되어 triple helix 구조의 procollagen을 만드는데 이것은 섬유아세포 외부로 나가게 됩니다. 그런 후에 N과 C말단이 다듬어지며 tropocollage (collagen molecule) - collagen fibril (콜라겐 미섬유) - collagen fiber (콜라겐 섬유)를 형성합니다. (그림 출처 Biotechnological applications of Biomass (2020))

 

pro-a-chain의 proline은 RER에서 여러 효소 작용으로 -OH기가 붙어 hydorxyproline으로 변형되며 꼬이는 콜라겐 구조를 이루는데 이때 비타민C 의존적으로 반응이 일어납니다. 그래서 비타민C가 결핍되면 콜라겐의 구조를 제대로 형성할 수 없습니다. 이후 pro-a-chains이 콜라겐 전구체를 형성하고 골지체-소포-세포외유출 과정을 거칩니다. 세포 외부로 유출된 콜라겐 전구체는 최종적으로 N말단과 C말단이 효소에 의해 절단되면서 양끝이 다듬어지며 콜라겐이 됩니다 (그림 5, 6).

 

콜라겐 파괴를 최소화하고 합성을 늘리는 방법

체내에서 콜라겐의 역할과 소화, 흡수, 합성을 이야기해보았습니다. 콜라겐을 먹으면 우리 몸에 콜라겐이 보충될까요? 저분자 피시 콜라겐 펩타이드를 먹으면 콜라겐이 보충될까요? 돼지껍질과 저분자 피시 콜라겐 펩타이드는 분명한 차이가 있습니다. 후자는 흡수를 좋게하기 위해 작은 단위로 쪼갰고 연구 결과를 보면 그럴듯하게 흡수율도 증가하는 것처럼 보입니다. 다시 말해 콜라겐을 만들 수 있는 재료를 많이 확보할 수 있습니다. 하지만 콜라겐 흡수가 바로 콜라겐 합성으로 이어지지 않습니다. 혹자는 이렇게 물을 수도 있을 것 같습니다. 아무래도 콜라겐을 구성하는 펩타이드를 몸에 많이 보충해주면 어떻게든 나중에 재료로 쓰이니까 좋은 거 아닌가? 그럴 수도 있겠습니다만, 콜라겐을 구성하는 아미노산은 필수 아미노산을 포함하고 있지 않습니다. 다시 말해, 특별한 경우가 아니고서는 체내에서 아미노산이 합성됩니다. 그럼에도 저분자 콜라겐을 구입해서 섭취한다고 한다면 드릴 말씀은 없습니다. 본인의 선택이니까요. 하지만 저라면 식단에서 단백질 섭취량을 늘리고 비타민C 섭취를 위해 과일을 조금 더 챙겨 먹겠습니다. 콜라겐이 합성되기 까지 많은 효소들이 관여합니다. 이 효소들은 모두 단백질로 구성되어 있지요. 제 몸엔 콜라겐 단백질만 있는 게 아니기에 식품으로 단백질을 섭취하겠습니다.

그럼 노화로 감소하는 콜라겐 어떻게 최소화 할 수 있을까요? 제 생각에는 크게 두 방법을 사용할 것 같습니다. 첫째, 콜라겐을 파괴하는 자외선을 최대한 피할 수 있도록 선크림, 양산, 모자 등을 사용합니다. 실험으로 피부섬유아세포를 배양한 후 자외선을 쪼이거나, 동물 피부와 사람 피부에 직접 자외선을 쪼인 후에 콜라겐 합성 정도를 측정해 보면 자외선이 콜라겐 합성을 급격히 감소시키는 것을 확인할 수 있습니다. 다시 말해 자외선을 피부에 쪼이면 자연스러운 노화 현상으로 콜라겐이 감소하는 것보다 더 심하게 체내 콜라겐 합성을 감소하게 합니다. 둘째, 콜라겐 생성에 필수적인 비타민C 보충을 위해 채소와 과일을 더 챙겨 먹겠습니다. 비타민C 보충재를 섭취하는 것도 나쁘지 않습니다. 하지만 비타민C를 섭취한다고 해서 콜라겐 합성을 유도하는 것은 아니니 권장량을 지켜야 합니다.